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Le lupin
mardi 29 avril 2008, par
Le lupin a de nombreux atouts pour en faire un ingrédient de plus en plus utilisé en technologie alimentaire :
- il est riche en protéines,
- il est sans gluten,
- on peut en faire des concentrés (>60% de protéines),
- c’est un bon émulsifiant,
- ses acides aminés peuvent complémenter ceux des céréales,
- il est de culture aisée, ..
Parmi les espèces de lupin on distingue :
- le lupin blanc (Lupinus albus),
- le lupin bleu (L. angustifolius) et
- le lupin jaune (L. luteus).
- C’est surtout le lupin blanc qui a été étudié.
On trouve du lupin dans de très nombreux produits :
- en boulangerie (autorisé jusqu’à 10% dans la farine),
- dans des produits céréaliers,
- en biscuiterie,
- dans des pâtes alimentaires ,
- des soupes,
- des bouillons, etc..
Ses graines sont parfois consommées bouillies et séchées.
En Allemagne, on fabrique une sorte de tofu avec le lupin (Lopino®).
Le lupin est, comme le soja, le type-même de l’ « allergène » caché . Il n’est pas toujours facile, d’ailleurs, de pointer le lupin comme responsable d’une réaction alimentaire car il peut se trouver associé dans l’aliment avec des protéines (ou des lécithines) de soja .
Les premiers cas d’allergie au lupin concernaient des pâtes alimentaires (S. Hefle, en 1994 ).
Depuis, de très nombreux travaux ont montré un potentiel allergénique important pour les protéines de lupin et ont amené à ajouter le lupin à la liste des aliments/ingrédients à étiquetage obligatoire.
L’allergie au lupin est classiquement évoquée dans le cadre d’une allergie à l’arachide (cf. Réactivité croisée entre Fabacées). Mais il existe de nombreux cas d’allergie isolée au lupin .
Il faut, de plus, envisager le rôle d’une pollinose au bouleau, de sorte qu’une réactivité au lupin et à l’arachide peut résulter d’une même sensibilisation à des protéines PR-10 . (cf. Fabacées et bouleau).
La farine de lupin est aussi responsable d’allergie respiratoire professionnelle. Parfois cette dernière est doublée d’une allergie alimentaire pour le lupin .
Une modification de certaines protéines pourrait survenir lors de la préparation des isolats de lupin .
Les allergènes du lupin
Une certaine confusion subsiste au sein des protéines IgE-réactives du lupin. Cela est du, entre autres, à l’usage de dénominations anciennes ou imprécises comme « 7S », « globulines », « conglutines », etc..
Ces appellations basées sur des propriétés physicochimiques masquent des différences existant sur le plan moléculaire (familles protéines différentes) et sur le plan immunologique.
A cela s’ajoute la grande hétérogénéité des complexes moléculaires adoptés par la plupart des protéines de stockage des graines.
Les techniques séparatives bidimensionnelles sont donc à préférer pour mieux identifier les protéines IgE-réactives .
Mais ce gain de précision conduit à de nouveaux problèmes, comme celui de distinguer ou non des protéines quasiment identiques : ainsi, on a longtemps trouvé dans la base Allergome 2 protéines distinctes, une « viciline » et une « béta conglutine », alors que ces 2 protéines de 62kD sont identiques à 94% .
Les travaux d’identification des allergènes ont essentiellement concerné le lupin blanc (Lupinus albus) .
On distingue :
- des alpha conglutines : ces protéines s’apparentent aux légumines, sédimentent en 11-12S et se trouvent à l’état naturel sous forme d’hexamères. Chaque sous-unité est elle-même composée d’une chaîne acide (45-54 kD) et d’une chaîne basique (20 kD). La chaîne acide serait glycosylée .
- des béta conglutines : ces protéines de type viciline sédimentent en 7S, forment des trimères dont les sous-unités présentent une grande diversité (20 à 80 kD). Les protéines repérées par Peeters ont une certaine homologie avec d’autres vicilines de Fabacées : environ 52% d’identité avec la béta conglycinine de soja et 47% avec Ara h 1 (arachide)
- une gamma conglutine qui, elle aussi, sédimente en 7S mais qui se range dans un type particulier de protéines de stockage, à l’instar de la « basic 7S globulin » trouvée dans le soja. Elle pourrait être l’homologue de la gamma conglutine de l’amande (45 kD, 7S) qui présente également une activité de type lectine.
La gamma conglutine de lupin est glycosylée, forme un tétramère à l’état naturel, chaque sous-unité étant composée de 2 chaînes reliées par un pont disulfure (14 et 30 kD) - une delta conglutine a aussi été décrite, protéine 2S, monomérique, ayant 2 chaînes couplées par un pont SS (4 et 9 kD).
Les blots 2D montrent un grand nombre de spots IgE-réactifs, très variables d’un patient à un autre, montrant que la liste des protéines potentiellement allergéniques dans le lupin est encore très incomplète.
Une profiline a été identifiée .
Une PR-10, Bet v 1-like, est probable, comme dans d’autres Fabacées.
L’importance de telle ou telle fraction au sein de l’IgE-réactivité globale du lupin est très mal connue.
Il semble que les protéines de stockage aient une place prépondérante. Moneret-Vautrin avait montré, par exemple, que 7 sujets/7 étaient positifs pour une fraction de 43 kD .
La profiline était IgE-réactive chez la moitié des patients dans la seule étude concernant cet allergène .
La conglutine gamma était, par contre, négative dans une étude portant sur 5 patients .
On le voit, les données sont très limitées.
La relevance clinique de ces positivités in vitro est difficile à apprécier, d’autant plus quand le lupin s’inscrit dans un contexte de réactivité croisée (cf. Bouleau et Fabacées, Réactivité croisée entre Fabacées).
Enfin, une protéine de 55 kDa dite « conglutine », issue des graines du lupin bleu (L. angustifolius) a été inscrite dans la liste IUIS sous le nom de Lup an 1. Mais rien n’est connu de cette protéine, pas même la prévalence de sa positivité, car cet « allergène » a été soumis directement au comité IUIS sans publication dans la littérature …
Diagnostic
En France, les tests cutanés et les tests in vitro sont basés sur des extraits de lupin blanc (L. albus).
Fort heureusement, c’est aussi le lupin qui est majoritairement utilisé dans les aliments manufacturés réalisés en France.
Mais en Allemagne et en Europe centrale le lupin jaune (L. luteus) est largement cultivé.
Quant au lupin bleu (L. angustifolius) il représente la plus grande part de la production mondiale de lupin, toutes espèces confondues. Si l’Australie est, pour le moment, le producteur principal de lupin bleu, ce dernier peut être importé et cultivé en France.
Rien ne dit que les tests diagnostiques à base de lupin blanc sont tout à fait adaptés à d’autres lupins.
On possède très peu de données sur l’efficacité des TC ou des tests in vitro dans le cas du lupin. Et encore moins sur la possible distorsion entre ces tests basés sur des extraits réalisés avec des graines crues alors que les patients entrent en contact (alimentaire) uniquement avec des produits cuits.
Les rares données de la littérature sont plutôt négatives et soulignent les difficultés d’un diagnostic positif si l’on ne peut avoir recours à un TPO :
- aucune relation entre le résultat du TC ou du CAP et le résultat du TPODA
- la prédiction d’un TPO positif pour un TC de 6mm ou plus n’est pas possible, le likehood ratio n’étant que de 1,1 (NB : le likehood ratio est plus adapté que la VPP et devient significatif quand il est supérieur à 10).
- En revanche, on pourrait se servir d’un TC inférieur à 3 mm pour écarter une allergie car le likehood ratio est alors de 15
Bien que cela n’ait pas été vérifié jusqu’à présent, le lupin doit très certainement présenter une réactivité de type CCD comme le font nombre d’autres Fabacées.
Stabilité à la chaleur et à la digestion
Peu de données sont disponibles.
L’IgE-réactivité résiste bien à l’ébullition et il faut atteindre des températures très élevées (>130°C) pour voir une baisse sensible d’IgE-réactivité .
La digestion des protéines de lupin n’a pratiquement pas été étudiée sur le plan allergologique. La gamma conglutine serait facilement décomposée en digestion pancréatique .
Réactivités croisées du lupin
Les relations lupin-arachide et lupin-autres Fabacées sont décrites ailleurs (cf. Réactivité croisée entre Fabacées).